山东大学微生物技术国家重点实验室张玉忠教授团队在Science Advances（五年影响因子16.895）在线发表了题为“In situ visualization of Braun’s lipoprotein on E. coli sacculi”的研究论文。微生物技术国家重点实验室博士生盛琪、硕士生张梦瑶、刘思敏为并列第一作者，张玉忠教授、苏海楠教授，以及英国谢菲尔德大学Simon Foster教授为共同通讯作者，山东大学微生物技术国家重点实验室为第一完成单位和通讯作者单位。
菌体分裂是细菌最重要的生命活动之一。革兰氏阴性细菌分裂过程中，外膜、肽聚糖层和内膜这三层包被结构需要协同内陷，才能使子细胞完成正常分离。在这三层结构中，肽聚糖层和内膜的内陷机制已经得到深入揭示，但是外膜的内陷机制尚不完全清楚。一般认为外膜的内陷是一个被动拉拽的过程，由具有肽聚糖结合能力的外膜蛋白执行。目前仅已发现肽聚糖结合脂蛋白Pal参与了外膜内陷过程，但是Pal缺失后细菌依然可以完成分裂。另一个潜在的有可能参与到外膜内陷过程的蛋白是布氏脂蛋白Lpp。Lpp是大肠杆菌中数量最多的蛋白，也是唯一一种共价结合到大肠杆菌肽聚糖层上的蛋白。但是自1969年发现至今50余年来，一直无法实现对其原位的高分辨率直接观察，阻碍了对其生理功能的深入理解。
研究团队针对该问题，建立了基于原子力显微镜技术的肽聚糖结合蛋白的高分辨率显微观察方法，首次通过直接观察揭示了Lpp以极高的密度分布于大肠杆菌肽聚糖层外侧面。同时研究发现Lpp和Pal之间存在空间互斥的相互作用。在分裂过程中，大肠杆菌会优先使用Pal执行外膜拉拽功能，以完成菌体的正常分裂。在存在Pal的情况下，由于空间互斥作用的存在，Lpp会在大肠杆菌分裂的时候避让开菌体中部的分裂位置，在细胞壁上形成一个无Lpp的环带区域。而当Pal缺失之后，大肠杆菌会将Lpp招募到分裂位置，使用Lpp替代Pal执行外膜拉拽功能，使菌体在缺失Pal的情况下依然能够完成正常分裂。
该工作首次建立了细菌细胞壁肽聚糖层结合蛋白的高分辨率显微观察方法，发现了一个前所未知的Lpp和Pal之间的空间相互作用，在此基础上揭示了Lpp在大肠杆菌分裂过程中所扮演的角色，对深入理解革兰氏阴性细菌的分裂机制具有重要意义。
该工作由山东大学、中国海洋大学、谢菲尔德大学、利物浦大学等单位的相关学者合作完成。
【来源：山大微生物国重 编辑：杨欣悦 审核：王琼】
